Pro funkci bílkovin je důležité prostorové uspořádání dané slabými elektrostatickými silami mezi jednotlivými částmi makromolekuly.
Porušení tohoto prostorového uspořádání je obvykle nevratné a nazývá se denaturace.
Typy interakcí atomů či jejich skupin v bílkovinách a jejich energie ukazuje následující tabulka:
Typ interakce
|
Příklad
|
Uk (kJ/mol)
|
skupenské teplo tání vody
|
|
6
|
vodíkové vazby
|
voda -O-H…O=
|
17
|
peptidové vazby =N-H…O=C
|
15
|
|
neutrální a nabitá
skupina -COO-…HO-CH2-
|
15
|
|
elektrostatické interakce
|
-COO-…+H3N-
|
25
|
interakce dvou
permanentních dipólů
|
C=O…C=O
|
2
|
Londonovy disperzní
interakce
|
mezi dvěma alifatickými
atomy C
|
0,11
|
patrové interakce
|
mezi aromatickými kruhy
(fenylalanin)
|
6
|
hydrofobní interakce
|
mezi dvěma methylovými
skupinami
|
1,2
|
mezi dvěma postraními
řetězci valinu
|
6
|
Tepelný pohyb molekul je úměrný kinetické energii molekul, která závisí na teplotě vztahem:
Pro 1 mol látky pak platí 
,
kde kB je Boltzmanova konstanta (kB = 1,38.10-23 J/K) a R je univerzální plynová konstanta R =kB.NA, (R = 8,314 J/K.mol)
V následující tabulce můžeme vyjádřit přibližnou energii tepelného pohybu molekul vztaženou na 1 mol odpovídající teplotám ve °C či kelvinech. Konstanta úměrnosti bude nižší než 3/2 což je hodnota platná pro jednoatomový ideální plyn. V molekulách obklopených vodou bude tato konstanta a tedy i kinetická energie nižší. Vezměme tedy hrubý odhad při hodnotě konstanty 1 tedy Uk = RT.
t (°C)
|
T (K)
|
RT (kJ/mol)
|
0
|
273
|
2,3
|
10
|
283
|
2,4
|
20
|
293
|
2,4
|
30
|
303
|
2,5
|
40
|
313
|
2,6
|
50
|
323
|
2,7
|
60
|
333
|
2,8
|
70
|
343
|
2,9
|
80
|
353
|
2,9
|
90
|
363
|
3,0
|
100
|
373
|
3,1
|
Porovnáme-li hodnoty z obou tabulek vidíme že se jejich energetické spektrum překrývá. I bez obtížného přesného výpočtu si dokážeme zdůvodnit proč probíhá denaturace makromolekul při vyšších teplotách.
Denaturace probíhá u většiny bílkovin již při teplotě nad 50°C.
Denaturaci bílkovin pozorujeme např. při tepelné úpravě vajíček.
